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褶牡蛎氨肽酶B的分离纯化和性质研究

唐逸; 颜龙杰; 钟婵; 张凌晶; 翁凌; 曹敏杰 集美大学食品与生物工程学院; 福建厦门361021; 水产品深加工技术国家地方联合工程研究中心; 福建厦门361021
牡蛎   氨肽酶   纯化  

摘要:氨肽酶是一类能特异水解蛋白质N端氨基酸残基的外切酶,在食品行业有着广阔的应用前景。以褶牡蛎(Alectryonella plicatula)为原料,通过硫酸铵盐析,DEAE-sepharose,phenyl-sepharose及羟基磷灰石柱层析,分离纯化得到了一种高效水解碱性氨基酸的氨肽酶,其活性能被氨肽酶特异性抑制剂bestatin有效抑制。双向电泳结果显示该酶的分子质量约为100 ku,pI约为5.8。通过肽质量指纹图谱对其进行鉴定得到12个肽段,共含138个氨基酸残基,这些氨基酸序列与太平洋牡蛎中嘌呤霉素敏感性氨肽酶一致,表明纯化的酶为氨肽酶B。褶牡蛎氨肽酶B的二级结构以无规卷曲与反向平行为主,其中无规卷曲占42.6%,反向平行占32.0%。动力学研究获得其Km和kcat值分别为1.5μmol/L和117.5 s^-1,kcat/Km为78.3 L/(μmol·s)j^-1。在35℃,pH值7.0的条件下,该酶具有最大催化活性,能高效水解氨肽酶底物Lys-MCA和Arg-MCA,释放出游离态的Lys和Arg,推测与牡蛎呈味相关。

简介:《食品科学技术学报》(CN:10-1151/TS)是一本有较高学术价值的大型双月刊,自创刊以来,选题新奇而不失报道广度,服务大众而不失理论高度。颇受业界和广大读者的关注和好评。

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